Codice: 2025AR_SCI1252
Indagini spettroscopiche sulla formazione di fibrille amiloidi
Scienze
Tutor universitario: FRANCESCO SPINOZZI
Docenti: PAOLO MARIANI, FRANCESCA RIPANTI, FRANCESCO SPINOZZI
Sede di svolgimento:
Laboratorio di biofisica molecolare, Dipartimento di Scienze della Vita e dell'Ambiente, Università Politecnica delle Marche, Via Brecce Bianche 12, Ancona
Descrizione:
Il progetto propone a studenti e studentesse che frequentano il quarto anno delle scuole secondarie con indirizzo scientifico un’esperienza di avvicinamento alla ricerca sperimentale in ambito biofisico, attraverso lo studio della formazione di fibrille amiloidi.
Le fibrille amiloidi sono strutture aggregate che si formano a partire da proteine che, in determinate condizioni, perdono la loro conformazione nativa e si riorganizzano in strutture ordinate ricche in foglietti beta. Questo processo, associato a diverse patologie neurodegenerative, rappresenta un fenomeno di grande interesse dal punto di vista fisico e chimico, in quanto esempio di auto-organizzazione molecolare.
Il percorso prevede una fase iniziale di formazione, durante la quale studenti e studentesse approfondiranno la struttura delle proteine, i meccanismi di aggregazione e il legame tra alterazioni conformazionali e malattie degenerative. In parallelo verranno introdotti i principi fisici di due tecniche spettroscopiche: la fluorescenza e la spettroscopia Raman, con particolare attenzione al significato molecolare delle informazioni che queste tecniche forniscono.
La parte centrale dell’esperienza sarà dedicata all’attività di laboratorio. Gli studenti e le studentesse parteciperanno alla preparazione di campioni di insulina, utilizzata come proteina modello. In una prima fase la proteina verrà mantenuta in condizioni non fibrillari; successivamente alcuni campioni saranno sottoposti a condizioni di stress controllato, variando pH e temperatura, per indurre il processo di fibrillazione.
Attraverso misure di fluorescenza e Raman sarà possibile confrontare i campioni non fibrillati con quelli fibrillati, osservando differenze significative negli spettri, direttamente collegate ai cambiamenti strutturali della proteina. Per i campioni in fibrillazione le misure verranno ripetute nel tempo, così da seguire l’evoluzione del processo e introdurre gli studenti al concetto di cinetica di trasformazione.
L’esperienza intende mostrare in modo concreto come Biologia, Chimica e Fisica si integrino nello studio dei sistemi complessi. Il progetto vuole inoltre offrire a studenti e studentesse un primo contatto con il metodo della ricerca scientifica, dalla preparazione dei campioni all’interpretazione critica dei dati ottenuti.
Le fibrille amiloidi sono strutture aggregate che si formano a partire da proteine che, in determinate condizioni, perdono la loro conformazione nativa e si riorganizzano in strutture ordinate ricche in foglietti beta. Questo processo, associato a diverse patologie neurodegenerative, rappresenta un fenomeno di grande interesse dal punto di vista fisico e chimico, in quanto esempio di auto-organizzazione molecolare.
Il percorso prevede una fase iniziale di formazione, durante la quale studenti e studentesse approfondiranno la struttura delle proteine, i meccanismi di aggregazione e il legame tra alterazioni conformazionali e malattie degenerative. In parallelo verranno introdotti i principi fisici di due tecniche spettroscopiche: la fluorescenza e la spettroscopia Raman, con particolare attenzione al significato molecolare delle informazioni che queste tecniche forniscono.
La parte centrale dell’esperienza sarà dedicata all’attività di laboratorio. Gli studenti e le studentesse parteciperanno alla preparazione di campioni di insulina, utilizzata come proteina modello. In una prima fase la proteina verrà mantenuta in condizioni non fibrillari; successivamente alcuni campioni saranno sottoposti a condizioni di stress controllato, variando pH e temperatura, per indurre il processo di fibrillazione.
Attraverso misure di fluorescenza e Raman sarà possibile confrontare i campioni non fibrillati con quelli fibrillati, osservando differenze significative negli spettri, direttamente collegate ai cambiamenti strutturali della proteina. Per i campioni in fibrillazione le misure verranno ripetute nel tempo, così da seguire l’evoluzione del processo e introdurre gli studenti al concetto di cinetica di trasformazione.
L’esperienza intende mostrare in modo concreto come Biologia, Chimica e Fisica si integrino nello studio dei sistemi complessi. Il progetto vuole inoltre offrire a studenti e studentesse un primo contatto con il metodo della ricerca scientifica, dalla preparazione dei campioni all’interpretazione critica dei dati ottenuti.
Obiettivo del percorso formativo:
Il progetto ha l’obiettivo di far conoscere a studentesse e studenti le proteine e i fenomeni di formazione delle fibrille amiloidi, collegati a malattie degenerative. Saranno introdotti anche i principi di base delle tecniche spettroscopiche, come la fluorescenza e la spettroscopia Raman, per comprendere come queste possano rivelare cambiamenti nella struttura delle proteine.
Competenze tecniche e disciplinari attese al termine del percorso:
Comprendere il ruolo delle proteine e il fenomeno di fibrillazione amiloide, Conoscere i principi base della fluorescenza e della spettroscopia Raman, Saper preparare campioni sperimentali rispettando protocolli scientifici, Capacità di raccogliere, leggere e interpretare dati sperimentali
Competenze trasversali attese al termine del percorso:
Competenza personale, sociale e capacità di imparare a imparare: Capacità di gestire efficacemente il tempo e le informazioni; Capacità di lavorare con gli altri in maniera costruttiva
Competenze in materia di cittadinanza: Capacità di impegnarsi efficacemente con gli altri per un interesse comune o Pubblico
Competenza imprenditoriale: Capacità di lavorare sia in modalità collaborativa in gruppo sia in maniera autonoma
Competenza in materia di consapevolezza ed espressione culturali: Capacità di impegnarsi in processi creativi sia individualmente che collettivamente
Competenze in materia di cittadinanza: Capacità di impegnarsi efficacemente con gli altri per un interesse comune o Pubblico
Competenza imprenditoriale: Capacità di lavorare sia in modalità collaborativa in gruppo sia in maniera autonoma
Competenza in materia di consapevolezza ed espressione culturali: Capacità di impegnarsi in processi creativi sia individualmente che collettivamente
Prerequisiti richiesti dal percorso:
Conoscenze di base di biologia, chimica e fisica. Interesse per la sperimentazione in laboratorio e capacità di seguire procedure scientifiche con attenzione e precisione
Metodi e strumenti di lavoro utilizzati:
Preparazione di campioni di proteina (insulina) in condizioni normali e in condizioni che favoriscono la formazione di fibrille amiloidi (modificando pH e temperatura). I cambiamenti strutturali delle proteine saranno studiati usando spettroscopia di fluorescenza e Raman. Gli strumenti di laboratorio includono pipette, cuvette, agitatori, incubatori e strumenti di misura spettroscopica, insieme al software di acquisizione dati. L’attività richiede osservazione attenta, precisione e rispetto delle procedure di sicurezza.
Strumenti di valutazione del progetto:
power point, attività di laboratorio
Aree coinvolte:
Scienze: Dipartimento Scienze della Vita e dell'Ambiente
FORMAZIONE SALUTE E SICUREZZA RICHIESTA: FORMAZIONE SPECIFICA RISCHIO MEDIO
Prenota:
Fine manifestazione interesse il 03/04/2026
Accesso libero
Posti massimi indicati per partecipare al progetto: 2Modalità di erogazione:
in presenza
Durata progetto:
80
Classi ammesse:
Quarto
Calendario del progetto:
mese di giugno 2026